BARCELONA, 10 Mar. (EUROPA PRESS) -
Investigadors de les universitats de Granada i Almeria, PX Therapeutics, Sanofi Pasteur i Inserm han descobert l'estructura cristal·lina d'una cadena proteica sintètica eficaç per evitar la infecció del VIH-1 --la forma més comuna del VIH--, gràcies a l'ús dels raigs x del Sincrotró Alba de Cerdanyola del Vallès (Barcelona).
Els investigadors van estudiar la glipoproteína 'gp41', que forma part de l'embolcall del VIH i és responsable de l'entrada del virus a la cèl·lula hoste, i van detectar que durant la infecció del VIH-1, dues regions de gp41 --NHR i CHR-- poden ser accessibles a inhibidors de manera temporal, ha informat el Sincrotró Alba en un comunicat aquest dimarts.
Davant d'aquesta troballa, els investigadors van dissenyar una cadena proteica simple que imita la superfície d'NHR i s'uneix als pèptids sintètics de CHR: la cadena evita que el virus es plegui i infecti la cèl·lula hoste, tal com havien demostrat prèviament amb altres pseudovirus i virus aïllats.
Els investigadors van continuar amb l'estratègia de fer créixer la proteïna en vidres per exposar-los als raigs x de gran energia generats al Sincrotró Alba, i els experiments van permetre resoldre l'estructura cristal·lina de la proteïna i confirmar la seva capacitat d'imitar a la perfecció la superfície d'NHR a la regió gp41.
Segons han destacat, aquesta proteïna és molt estable, precisa i té un gran potencial per al desenvolupament de fàrmacs, vacunes i microbicides contra el VIH-1.
